Cet article fait partie du DOSSIER consacré à la respiration.

 Pigment protéique des globules rouges du sang, assurant le transport de l'oxygène entre l'appareil respiratoire et les cellules de l'organisme. → Larousse Médical

Hémoglobine

La teneur normale en hémoglobine de 100 ml de sang est de 13 à 14 g selon le sexe, chiffre qui s'abaisse dans les anémies. Elle est synthétisée dans la moelle osseuse par les érythroblastes, précurseurs des globules rouges (hématies), à raison de 6 à 8 g par jour. L'hémoglobine peut s'unir à l'oxygène pour former l'oxyhémoglobine, et au dioxyde de carbone pour former la carbhémoglobine.

Composition

L'hémoglobine humaine est un tétramère : elle composée de quatre chaînes polypeptidiques (les globines) – deux chaînes (globines) alpha et deux chaînes (globines) bêta. Chacune porte une molécule d'hème (composée d'une porphyrine associée à un atome de fer). La structure primaire de l'hémoglobine est définie par la séquence d'acides aminés de chaque chaîne.

Types d'hémoglobine

Il existe, chez un sujet normal, trois variantes d'hémoglobine (Hb) génétiquement contrôlées : HbA, HbA2 et HbF (F pour fœtale). Cette dernière, forme prédominante chez le fœtus et le nourrisson, est, au cours de la première année de la vie, progressivement remplacée par la HbA.

Fonction

L'oxyhémoglobine

Ce sont les hèmes de l'hémoglobine qui fixent l'oxygène. Lorsque le sang arrive aux poumons, chacun des quatre atomes de fer contenus dans les molécules d'hémoglobine s'unit à une molécule d'oxygène ; c'est ainsi que l'oxygène est transporté vers les autres tissus de l'organisme, où il est libéré et se diffuse dans le liquide interstitiel.

Chaque gramme d'hémoglobine transporte1,34 ml d'oxygène. Le degré de saturation est lié à la pression en oxygène, qui est égale à 100 mm Hg (millimètres de mercure) dans le sang artériel et à 35 mm Hg dans le sang veineux.

L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène dépend du taux de 2,3-diphosphoglycérate (DPG), dont les modifications jouent donc un rôle important dans l'adaptation à l'hypoxie (baisse légère de la quantité d'oxygène distribuée aux tissus).

La carbhémoglobine

C'est sur les globines que se fixe le dioxyde de carbone. Au niveau des tissus, lorsque les hèmes ont libéré l'oxygène, chaque chaîne protéique s'unit à une molécule du dioxyde de carbone (déchet du métabolisme cellulaire rejeté dans le liquide interstitiel). La circulation sanguine entraîne la carbhémoglobine vers les poumons, où le dioxyde de carbone est libéré et expiré.

Pathologie

Des anomalies génétiques de la synthèse de la chaîne polypeptidique (par exemple, remplacement d'un acide aminé par un autre, ou mutation ponctuelle) entraînent des maladies du sang, comme drépanocytose, caractérisée par des hématies en forme de faucille. La répartition anormale de chaînes polypeptidiques de composition normale conduit à des maladies de l'hémoglobine connues sous le nom de thalassémies.