protides (suite)

À l’aide d’un premier groupe de réactions (par exemple hydrolyses, chromatographies), on peut déterminer la structure primaire de la molécule, c’est-à-dire dénombrer le nombre d’aminoacides constituants. Les méthodes physiques (spectrographie infrarouge, diffraction des rayons X) permettent d’apprécier les structures dites « secondaire » et « tertiaire ». On sait ainsi que certaines molécules d’holoprotéides ont en solution une forme sphérique ou ovoïde, tandis que certaines protéines fibreuses ont la forme d’une corde : la plus simple d’entre ces dernières est la fibroïne de la soie ; la kératine possède une structure analogue, de même que la myosine du muscle, dont la molécule, en forme d’hélice, peut se contracter et s’étirer. Enfin, certaines molécules plus complexes comprennent des structures linéaires réunies en toron à la façon d’un câble et communiquant par des ponts. Nombreux sont les holoprotéides naturels, parmi lesquels on peut citer :
— les protamines, rencontrées dans la laitance des poissons et les hématies nucléées de certains oiseaux ;
— les histones, présentes dans les tissus jeunes des mammifères et chez certaines bactéries (colibacille), et qui sont des protéines basiques combinées à l’acide désoxyribonucléique (A. D. N.) ;
— les protamines et les glutéines des graines des céréales*, qui en contiennent de 60 à 80 p. 100 ; ces protéines n’apportent pas à l’homme une alimentation équilibrée, par manque ou insuffisance de certains aminoacides dits « indispensables », ce qui explique les états carentiels observés dans les régimes exclusivement végétaux ;
— les holoprotéides du sérum sanguin (sérum-albumine et globulines), qui jouent un rôle important dans les phénomènes vitaux et parmi lesquels on rencontre l’haptoglobine et le fibrinogène ;
— les protéines du blanc d’œuf, du lait (caséine, lactalbumine, lactoglobuline), des graisses (substances de réserve de certains végétaux) et les enzymes (par exemple l’émulsine et les nombreuses enzymes qui interviennent dans les processus vitaux) ;
— les sléroprotéines, les fibroïnes et les kératines des tissus de soutien et des phanères.

• Hétéroprotéides. Ils résultent de la liaison d’une molécule protéique avec un glucide (glycoprotéides ou glycoprotéines) ou une molécule lipidique (lipoprotéides ou lipoprotéines), la fraction protéique solubilisant le glucide ou le lipide dans les liquides organiques. On peut leur rattacher également les chromoprotéides (ou chromoprotéines), comme l’hémoglobine (pigment respiratoire), et les nucléoprotéides (ou nucloprotéines), présentes dans les noyaux cellulaires (qui libèrent par hydrolyse des bases puriques ou pyrimidiques). Ces nucléoprotéides ont une constitution très particulière, libérant des A. D. N. (acides désoxyribonucléiques), molécules formées de deux hélices coaxiales, réunies par des ponts de nature diverses et renfermant du phosphore. Ces A. D. N. sont caractéristiques non seulement d’une espèce animale ou végétale, mais encore d’un individu, car ils sont la base de la structure des gènes, disposés sur les chromosomes et qui déterminent les caractères individuels et héréditaires.

Propriétés physiques des protides

Les protides donnent avec l’eau des solutions colloïdales plus ou moins visqueuses, d’où ils sont précipités par l’alcool et les solutions salines (relargage). La chaleur les détruit en les coagulant. On peut en séparer les composants ou des groupes de composants par électrophorèse*, par ultracentrifugation, par chromatographie. Les plus simples d’entre eux, les aminoacides et certains peptides, peuvent être reconstitués par synthèse et cristallisés.

Propriétés chimiques

Les protides donnent une coloration rouge avec le réactif de Millon (nitrate acide de mercure), réaction due à la tyrosine, qui fait donc défaut avec les molécules dépourvues de cet A. A. Ils donnent avec le sulfate de cuivre alcalin une coloration bleue dite « du biuret », du nom du complexe cuivrique ainsi formé. Les différentes techniques d’hydrolyse, chimiques ou enzymatiques, les dégradent progressivement en peptides, puis en acides aminés.

Métabolisme des protides

Chaque espèce végétale ou animale possède ses propres édifices protéiques, constitués d’aminoacides indispensables. Certains de ces aminoacides peuvent être synthétisés par l’organisme ; d’autres doivent être apportés par l’alimentation sous forme de protéines étrangères. Ces protéines sont progressivement dégradées, d’abord par les sucs digestifs, qui fournissent en général des polypeptides, puis, au niveau de différents organes, en aminoacides. À partir de ces derniers, l’organisme reconstitue les édifices protéiques nécessaires à la vie. Les déchets de ces réactions sont éliminés par le rein sous forme, principalement, d’urée et d’acide urique.

Biochimie clinique des protéines

La biochimie clinique permet de rendre compte de l’altération de nombreuses fonctions par l’analyse des protides et des substances qui dérivent de leur métabolisme. Le dosage des protides sanguins et leur fractionnement par électrophorèse, les dosages de l’urée, de l’acide urique... sont fréquemment demandés. De même, la présence de certains aminoacides dans l’urine peut signer certaines maladies (phénylacéturie, hydroxyprolinurie...)