Grande Encyclopédie Larousse 1971-1976Éd. 1971-1976
E

enzymes (suite)

Les enzymes sont très répandues dans les cellules des organismes vivants, végétaux ou animaux, à proximité des molécules qu’elles sont susceptibles de dégrader spécifiquement. Toute substance ainsi accompagnée de son enzyme spécifique sera transformée ; dans le cas contraire, elle tendra à être excrétée. Ainsi l’acide urique est, chez l’homme, éliminé par l’urine, alors que, chez certains animaux pourvus d’uricase, il se trouve métabolisé en allantoïne. Ces enzymes sont dites « constitutives » ; d’autres enzymes, dites « adaptatives », sont absentes de la cellule, mais peuvent apparaître par suite de modification du milieu (J. Monod).

Les enzymes se présentent généralement sous forme de poudres blanches ou peu colorées, solubles dans les solutions salines étendues, le glycérol, insolubles dans l’alcool fort. Leur activité optimale se situe le plus souvent aux environs de 40 °C et à un pH variable mais voisin de la neutralité. Elles sont constituées par une protéine thermolabile plus ou moins complexe (holo- ou hétéroprotéine), non dialysable, appelée apoenzyme, et une fraction dialysable thermostable souvent associée à un métal (calcium, manganèse, fer...), appelée coenzyme. La coenzyme n’est pas spécifique et peut s’unir à diverses apoenzymes.

Utilisations des enzymes

Utilisations industrielles des enzymes. Depuis longtemps, l’industrie utilise les fermentations biologiques pour l’obtention de nombreuses substances ; bien conduites, les réactions enzymatiques sont économiques, car elles se réalisent à basse température, et leur rendement est bon. Citons la préparation biologique de l’acétone à partir de l’amidon de maïs, celle de la glycérine obtenue par Maurice Nicloux (1873-1945) en 1904, mais dont l’idée remonte à Claude Bernard (1849).

Utilisations ménagères. De nombreux détergents pulvérulents, dits « lessives », proposés par le commerce pour lavage du linge, renferment des enzymes sous forme de mélanges de protéases, dont l’action réalise, à basse température, un prélavage efficace.

Utilisation thérapeutique. L’usage des enzymes est limité en médecine par leur destruction au niveau des sucs digestifs, qui interdit leur emploi per os, par leur toxicité possible par la voie parentérale du fait de leur nature protéique, par la difficulté de leur préparation à l’état de pureté et parfois par leur coût. Néanmoins, l’usage de ces substances va croissant. Les premières utilisées furent les ferments digestifs : pepsine de l’estomac, trypsine et lipases pancréatiques, diastase de l’orge germée, papaïne végétale. Ces enzymes, dont certaines sont actives par la voie orale, suppléent aux insuffisances organiques correspondantes ; à signaler toutefois l’utilisation de la papaïne comme anthelminthique, par digestion des parasites. La chymotrypsine, l’hyaluronidase, en résorbant les œdèmes, possèdent une action anti-inflammatoire et facilitent la pénétration des médicaments ; la chymotrypsine est particulièrement active sous forme topique (pommade). On utilise également la coenzyme A (d’acétylation) comme correctrice de certains troubles métaboliques.

Utilisations diagnostiques. Au cours de diverses maladies, les quantités de certaines enzymes présentes dans les liquides organiques (plasma, urine) se trouvent augmentées sensiblement, et leur dosage peut contribuer à l’établissement du diagnostic et permettre de suivre l’évolution de la maladie. Ainsi, on dose fréquemment :
— l’amylase, augmentée dans la pancréatite et les oreillons ;
— la phosphatase alcaline, augmentée dans la maladie de Paget, l’hyper-parathyroïdisme, le rachitisme, les remaniements osseux, les ictères par rétention ;
— la phosphatase acide, augmentée dans le cancer de la prostate ;
— les transaminases glutamino-pyruvique (SGPT) et glutamino-oxalacétique (SGOT), augmentées dans l’infarctus du myocarde, très augmentées dans l’hépatite virale.


Classification

On peut classer les enzymes selon les réactions qu’elles catalysent ou les édifices organiques qu’elles dégradent. On distingue ainsi :
1o les hydrolases — glucidases, protéases, lipases, amidases —, qui dégradent respectivement les hétérosides et polyoses, les protéines, les lipides, les amides ;
2o les desmolases, qui dégradent les produits d’hydrolyse jusqu’à l’état de déchets azotés : déhydrases, oxydases et peroxydases, coagulases, alcoolases.

Une autre classification des enzymes consiste à les grouper selon la constitution de leur molécule (Jean Emile Courtois [né en 1907]).

On distingue ainsi :
1o les enzymes se comportant comme des holoprotéines (ribonucléase, protéases) ;
2o les enzymes se comportant comme des hétéroprotéides à groupe prothétique lié (cytochrome-oxydase [ferment rouge de Warburg], catalases, peroxydases) ;
3o les enzymes se comportant comme des hétéroprotéides à groupe prothétique facilement dissociable, dont les coenzymes sont des dérivées des vitamines du groupe B.


Dosage des enzymes

Il ne peut s’opérer qu’en fonction des modifications apportées par l’enzyme à un substrat connu, dans des conditions de température, de temps, de pH... rigoureusement fixées. Parfois, lorsqu’il s’agit de substances bien connues, comme la pepsine, le résultat peut s’exprimer en poids, par comparaison avec un standard ; le plus souvent, il ne peut être exprimé qu’en unités déterminées par la technique utilisée ; c’est le cas, notamment, en chimie clinique, où les résultats des dosages ne sont concluants que s’ils sont sujets, au cours d’une maladie, à des variations importantes.

L’enzymologie a pris depuis quelques années une place très importante ; les travaux récents montrent que les enzymes jouent un rôle essentiel dans la plupart des réactions biochimiques, en particulier à l’échelon des réactions moléculaires. De plus, les enzymes sont utilisées à divers titres dans l’industrie chimique, la thérapeutique, la biochimie clinique.

R. D.

➙ Biochimie.